Коллаген (белок, содержащийся в костях и соединительных тканях) был обнаружен в окаменелостях динозавров возрастом 195 миллионов лет. Это намного превышает обычный период полураспада пептидных связей, скрепляющих белки, который составляет около 500 лет.
Новое исследование, проведенное в Массачусетском технологическом институте, предлагает объяснение того, как коллаген может сохраняться гораздо дольше, чем предполагалось. Команда обнаружила, что особое взаимодействие на атомном уровне защищает коллаген от атаки молекул воды. Эта «баррикада» не позволяет воде разрушать пептидные связи в процессе, называемом гидролизом. Исследование опубликовано в журнале ACS Central Science.
«Мы приводим доказательства того, что это взаимодействие не позволяет воде атаковать пептидные связи и расщеплять их. Это противоречит тому, что происходит с обычными пептидными связями, период полураспада которых составляет всего 500 лет», – говорит Рон Рейнс, профессор химии Firmenich в MIT.
Коллаген – самый распространенный белок в организме животных, он содержится не только в костях, но и в коже, мышцах и связках. Он состоит из длинных нитей белка, которые переплетаются между собой, образуя прочную тройную спираль.
«Коллаген – это строительный каркас, который держит всё вместе», – говорит Рейнс. «Что делает белок коллагена таким стабильным, так это то, что, в отличие от большинства белков, он волокнистый».
За последнее десятилетие палеобиологи нашли свидетельства существования коллагена в окаменелостях динозавров, включая окаменелость тираннозавра рекса возрастом 80 миллионов лет и окаменелость зауроподоморфа возрастом почти 200 миллионов лет.
В течение последних 25 лет сотрудники лаборатории Рейнса изучали коллаген и то, как структура обеспечивает его функционирование. В новом исследовании они выяснили, почему пептидные связи, удерживающие коллаген, так устойчивы к разрушению водой.
Пептидные связи образуются между атомом углерода одной аминокислоты и атомом азота соседней аминокислоты. Атом углерода также образует двойную связь с атомом кислорода, формируя молекулярную структуру, называемую карбонильной группой. Этот карбонильный кислород имеет пару электронов, которые не образуют связей ни с какими другими атомами. Эти электроны, как выяснили исследователи, могут быть использованы совместно с карбонильной группой соседней пептидной связи.
Поскольку эта пара электронов вставляется в пептидные связи, молекулы воды не могут проникнуть в структуру и нарушить связь.
Чтобы продемонстрировать это, Рейнс и его коллеги создали два взаимопревращающихся имитатора коллагена – тот, который обычно образует тройную спираль, известную как транс-, и другой, в котором углы пептидных связей повернуты в другую форму, известную как цис-. Они обнаружили, что транс-форма коллагена не позволяет воде атаковать и гидролизовать связи. В цис-форме вода проникала внутрь и разрушала связи.
«Пептидная связь может быть либо цис-, либо транс-, и мы можем изменить соотношение цис- и транс-. Таким образом, возможно имитировать естественное состояние коллагена или создать незащищенную пептидную связь. И мы увидели, что, когда она незащищена, она недолговечна», – говорит Рейнс.
Подобное совместное использование электронов также было замечено в белковых структурах, известных как альфа-спирали, которые встречаются во многих белках. Эти спирали также могут быть защищены от воды, но они всегда соединены более открытыми белковыми последовательностями, которые все равно подвержены гидролизу.
Ранее некоторые ученые предлагали другие объяснения того, почему коллаген мог сохраниться в течение миллионов лет, в том числе возможность того, что кости были настолько обезвожены, что вода не могла попасть в пептидные связи.
«Я не могу сбрасывать со счетов влияние других факторов, но 200 миллионов лет – это большой срок, и я думаю, что для его объяснения нужно что-то на молекулярном и атомном уровне», – говорит Рейнс.
[Фото: ru.123rf.com]